masern-Virus : eine funktionelle storung

masern-Virus : eine funktionelle storung

Forscher des CEA, des CNRS und der Universitat Joseph Fourier (IBS (1) , UVHCI (2) , AFMB (3) ) zu kommen, beobachten zum ersten mal teil chaotische das nukleoprotein des masern-virus in einem kontext, der die physiologischen. Mit einer kombination von drei zusatzliche technische (4), elektronenmikroskopie (EM), die verbreitung von rontgenstrahlen bei kleinen winkeln (SAXS) und der kernmagnetischen resonanz (NMR) – losung, hat das konsortium konnte ein modell vorschlagen vollstandigen nucléocapside (5) enthalt, die RNA des virus. Ihre ergebnisse deuten darauf hin, dass dieser teil chaotisch spielt eine rolle bei der infektion mit dem masern-virus. Diese arbeiten sind veroffentlicht am 26. mai auf der website der zeitschrift PNAS. Das zentrale postulat, die weltweit motivierte die investitionen in projekte fur strukturelle biologie basiert auf der annahme, dass die bestimmung der dreidimensionalen struktur eines endlichen anzahl von protein liefert den schlussel zum verstandnis ihrer biologischen aktivitaten. Doch im laufe der letzten zehn jahre, es wurde mehr und mehr klar, dass ein beachtlicher teil (bis 40%) der kodierten proteine, die durch den menschlichen genoms sind von natur aus zerrutteten oder regionen enthalten mpl lange wichtig (> 50 aminosauren). Die proteine natur aus zerrutteten (PIDs) bleiben funktionalen trotz des fehlens einer dreidimensionalen struktur gut definiert. Das paradigma « struktur und funktion » classic, gilt also nicht fur diese proteine und neue studien uber die beziehung zwischen primar-sequenz und funktion der molekularen erforderlich sind, sowie neue methoden zur beobachtung dieser flexible teile der proteine.Es ist in diesem zusammenhang und im rahmen der « Partnerschaft fur strukturbiologie » von Grenoble (6), dass die forscher des CEA, des CNRS und der Universitat Joseph Fourier interessierten sich fur das nukleoprotein des masern-virus, die natur, teilweise chaotisch kontrolle der replikation des virus. Dieses protein form nucléocapsides durch bindung mit der viralen RNA (siehe abbildung). Die forscher haben ein modell entwickelt, baut die struktur der nucléocapside aus der experimentellen daten, die durch drei weitere technische erlauterungen : der EM, die SAXS-und NMR. Diese studie zeigt zum ersten mal das gebiet chaotisch im kontext der nucléocapside ganze (in-situ).Die ergebnisse zeigen, dass dieser teil des proteins, der die kontrolle der transkription und replikation des virus, bleibt chaotisch in situ. uber diese ergebnisse deuten darauf hin sehr stark, dass die naturliche flexibilitat der protein spielt eine wichtige rolle in seiner funktion. Mit diesen techniken, die forscher konnen nun die untersuchung der struktur, der dynamik und kinetik der nukleoprotein-in-situ-in anwesenheit der RNA-polymerase (7), um tiefer in das verstandnis der mechanismen, die bei der ausbreitung des virus.

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